Informations générales
Entité de rattachement
Le CEA est un acteur majeur de la recherche, au service des citoyens, de l'économie et de l'Etat.
Il apporte des solutions concrètes à leurs besoins dans quatre domaines principaux : transition énergétique, transition numérique, technologies pour la médecine du futur, défense et sécurité sur un socle de recherche fondamentale. Le CEA s'engage depuis plus de 75 ans au service de la souveraineté scientifique, technologique et industrielle de la France et de l'Europe pour un présent et un avenir mieux maîtrisés et plus sûrs.
Implanté au cœur des territoires équipés de très grandes infrastructures de recherche, le CEA dispose d'un large éventail de partenaires académiques et industriels en France, en Europe et à l'international.
Les 20 000 collaboratrices et collaborateurs du CEA partagent trois valeurs fondamentales :
• La conscience des responsabilités
• La coopération
• La curiosité
Référence
SL-DRF-24-0310
Direction
DRF
Description du sujet de thèse
Domaine
Sciences du vivant
Sujets de thèse
Machinerie d'assemblage du site actif de l'hydrogénase à [FeFe]
Contrat
Thèse
Description de l'offre
Afin de répondre au problème de la crise climatique, l’humanité se doit de trouver rapidement des sources d’énergie renouvelables et décarbonées. Une solution prometteuse est l’utilisation du dihydrogène (H2), dont la production peut être réalisée grâce à des enzymes : les hydrogénases à [FeFe]. Ces dernières catalysent la réaction réversible d’oxydation du dihydrogène grâce à un site actif consistant en un complexe métallique désigné « H-cluster ». Sa biosynthèse est un processus complexe qui implique trois maturases : les protéines HydG, HydE et HydF. Même si ces dernières années, des progrès importants ont été réalisés, la compréhension complète de ce processus nous est encore inaccessible, du fait notamment de la complexité des réactions chimiques impliquées. C’est pour cette raison que nous souhaitons réaliser une étude structurale combinée à un suivi pas à pas de la réaction par spectroscopie pour identifier et caractériser les différents intermédiaires de la réaction d’une des enzymes clés du processus. Ce projet est une collaboration étroite entre deux équipes du CEA leaders dans l’étude des relations structure–fonction des métalloprotéines sensibles à l’oxygène. Le doctorant bénéficiera d’un environnement scientifique et technique idéale pour réaliser cet objectif, ceci étant particulièrement important dans la perspective du développement d’une économie de l’hydrogène.
Université / école doctorale
Chimie et Sciences du Vivant (EDCSV)
Université Grenoble Alpes
Localisation du sujet de thèse
Site
Grenoble
Demandeur
Disponibilité du poste
01/10/2024
Personne à contacter par le candidat
NICOLET Yvain yvain.nicolet@ibs.fr
CEA
DRF/IRIG//IBS
Institut de Biologie Structurale
EPN Campus, CS 10090
71 avenue des Martyrs
F-38044 Grenoble Cedex 9 - France
+33457428603
Tuteur / Responsable de thèse
GAMBARELLI Serge serge.gambarelli@cea.fr
CEA
DRF/IRIG//SYMMES
CEA/Grenoble
04 38 78 39 40
En savoir plus
https://www.ibs.fr/en/research/assembly-dynamics-and-reactivity/metalloproteins-group-y-nicolet/