La protéine caroténoïde orange (OCP) est une protéine photoactive impliquée dans la photoprotection des cyanobactéries. Récemment, un mécanisme de photoactivation a été proposé, dans lequel l'état S2 initialement excité produit plusieurs états excités caractérisés par des durées de vie distinctes (ICT, S1, S*), mais aucune confirmation structurale n’a pu être apportée à ce jour. Un seul de ces états excités est le précurseur de l'état biologiquement actif de l’OCP, formé à l’échelle de la seconde. Afin de comprendre le mode d’action de l’OCP, nous proposons de la « filmer en pleine action », grâce à la cristallographie résolue en temps. Spécifiquement, nous proposons de caractériser les structures des états intermédiaires formés de l’échelle de la femtoseconde à la milliseconde, en réalisant une expérience de cristallographie résolue en temps ultra-courts. Cette expérience rééquerrera l’utilisation d’un laser à électrons libres (XFEL). Parallèlement, nous utiliserons la nouvelle ligne de lumière ID29 de l’ESRF, dédiée à la cristallographie résolue en temps, pour déterminer les structures des états intermédiaires se formant ultérieurement, de l'échelle de la milliseconde à la seconde. Notre projet de biologie structurale intégrée permettra de visualiser les changements conformationnels subis par l’OCP lors de sa photoactivation, de l'échelle photochimique (centaines de femtosecondes) à l'échelle photobiologique (secondes). Il ouvrira ainsi la voie à une compréhension détaillée du mécanisme de photoactivation et à l’exploitation de l’OCP en optogénétique ou comme « fusible moléculaire » dans les systèmes photosynthétiques biomimétiques.