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Moteur de recherche d'offres d'emploi CEA

Localisation et dynamique des protéines clés associées au nucléoïde au cours du remodelage du nucléoïde


Détail de l'offre

Informations générales

Entité de rattachement

Le CEA est un acteur majeur de la recherche, au service des citoyens, de l'économie et de l'Etat.

Il apporte des solutions concrètes à leurs besoins dans quatre domaines principaux : transition énergétique, transition numérique, technologies pour la médecine du futur, défense et sécurité sur un socle de recherche fondamentale. Le CEA s'engage depuis plus de 75 ans au service de la souveraineté scientifique, technologique et industrielle de la France et de l'Europe pour un présent et un avenir mieux maîtrisés et plus sûrs.

Implanté au cœur des territoires équipés de très grandes infrastructures de recherche, le CEA dispose d'un large éventail de partenaires académiques et industriels en France, en Europe et à l'international.

Les 20 000 collaboratrices et collaborateurs du CEA partagent trois valeurs fondamentales :

• La conscience des responsabilités
• La coopération
• La curiosité
  

Référence

SL-DRF-24-0519  

Direction

DRF

Description du sujet de thèse

Domaine

Sciences du vivant

Sujets de thèse

Localisation et dynamique des protéines clés associées au nucléoïde au cours du remodelage du nucléoïde bactérien induit par le stress.

Contrat

Thèse

Description de l'offre

Le remodelage, et en particulier, la compaction de nucléoïdes, est un mécanisme commun de réponse au stress chez les bactéries, qui leur permet de réagir rapidement aux changements soudains de leur environnement. Par des approches de microscopie optique avancées, nous avons récemment suivi les changements de morphologie et de volume des nucléoïdes induits par l'exposition au rayonnement UV-C dans la bactérie radio-résistante, Deinococcus radiodurans. Ce processus en deux étapes implique une condensation initiale rapide du nucléoïde suivie d'une phase de décompaction plus lente pour restaurer la morphologie normale du nucléoïde, avant que la croissance et la division cellulaires ne puissent reprendre. Les protéines associées aux nucléoïdes (NAP) sont connues pour être des acteurs clés de ce processus, bien que les détails de leur implication restent encore peu décrits. Nous avons commencé à faire la lumière sur le rôle central de la principale NAP, la protéine HU, dans ce processus. Le projet de thèse que nous proposons prévoit d'étendre ce travail à 5 autres NAPs impliquées dans le processus de remodelage des nucléoïdes induit par le stress. Le/la doctorant(e) effectuera des études biochimiques pour suivre l'abondance de ces facteurs clés, de la microscopie de fluorescence pour cartographier leurs distributions et du suivi de particules uniques pour déterminer leurs dynamiques. Ces travaux nous permettront d'approfondir nos connaissances sur les processus fondamentaux qui régissent l'organisation du génome bactérien et comment ils sont affectés par le rayonnement UV et les dommages à l'ADN.

Université / école doctorale

Chimie et Sciences du Vivant (EDCSV)
Université Grenoble Alpes

Localisation du sujet de thèse

Site

Grenoble

Critères candidat

Formation recommandée

Titulaire d’un Master en biologie ou biophysique. Excellents résultats universitaires. Intérêt marqué pour les technologies d'imagerie ainsi que l’analyse d’images. Bonus : Expérience en microbiologie et/ou biochimie.

Demandeur

Disponibilité du poste

01/10/2024

Personne à contacter par le candidat

TIMMINS JOANNA joanna.timmins@ibs.fr
CNRS
Institut de Biologie Structurale (IBS), UMR 5075 UGA,CNRS,CEA
71 AVENUE DES MARTYRS
CS 10090
38044 GRENOBLE CEDEX 9
04 57 42 86 78

Tuteur / Responsable de thèse

TIMMINS JOANNA joanna.timmins@ibs.fr
CNRS
Institut de Biologie Structurale (IBS), UMR 5075 UGA,CNRS,CEA
71 AVENUE DES MARTYRS
CS 10090
38044 GRENOBLE CEDEX 9
04 57 42 86 78

En savoir plus


https://www.ibs.fr/fr/recherche/assemblage-dynamique-et-reactivite/groupe-imagerie-integree-de-la-reponse-au-stress/?lang=fr
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